Phe Tyr e Trp

Este estudo apresenta uma análise conformacional aprofundada de três aminoácidos aromáticos triptofano fenilalanina e tirosina juntamente com as suas formas iónica e zwitteriónica utilizando cálculos dos primeiros princípios. Para cada aminoácido as análises extensivas da superfície de energia potencial revelaram numerosos conformadores estáveis incluindo mais de 50 estruturas diméricas únicas para cada um. A estabilização destas estruturas resulta de uma rica interação de interações não covalentes tais como ligações de hidrogénio (especialmente NH-O) empilhamento π-π interações CH-π NH-π e OH-π. As formas monoméricas favoreceram conformações com forte ligação de hidrogénio intramolecular enquanto as formas diméricas demonstraram um equilíbrio entre a ligação de hidrogénio e as interações aromáticas. A análise dos átomos nas moléculas forneceu mais informações sobre a força e a natureza destas interações. As observações comparativas com as estruturas do Protein Data Bank evidenciaram preferências dependentes da geometria: o empilhamento π-π domina a curta distância enquanto as interações CH-π em forma de T são mais prevalecentes a distâncias maiores. Estas descobertas iluminam a intrincada paisagem não covalente que molda as conformações dos aminoácidos nos sistemas biológicos.