Phe Tyr i Trp

W pracy przedstawiono dogłębną analizę konformacyjną trzech aminokwasów aromatycznych: tryptofanu fenyloalaniny i tyrozyny wraz z ich formami jonowymi i zwitterjonowymi z wykorzystaniem obliczeń opartych na pierwszych zasadach. Dla każdego aminokwasu obszerne skanowanie powierzchni energii potencjalnej ujawniło liczne stabilne konformery w tym ponad 50 unikalnych struktur dimerycznych dla każdego z nich. Stabilizacja tych struktur wynika z bogatej gry oddziaływań niekowalencyjnych takich jak wiązania wodorowe (zwłaszcza NH-O) π-π stacking CH-π NH-π i OH-π. Formy monomeryczne faworyzowały konformacje z silnym wewnątrzcząsteczkowym wiązaniem wodorowym podczas gdy formy dimeryczne wykazywały równowagę między wiązaniem wodorowym a oddziaływaniami aromatycznymi. Analiza atomów w cząsteczkach zapewniła dalszy wgląd w siłę i naturę tych oddziaływań. Obserwacje porównawcze ze strukturami Protein Data Bank podkreśliły preferencje zależne od geometrii: π-π stacking dominuje w bliskim zasięgu podczas gdy interakcje CH-π w kształcie litery T są bardziej rozpowszechnione na większych odległościach. Odkrycia te naświetlają skomplikowany niekowalencyjny krajobraz kształtujący konformacje aminokwasów w układach biologicznych.