Piperazyna przyjazna dla środowiska

Deacetylaza histonowa 2 (HDAC2) jest kluczowym członkiem rodziny deacetylaz histonowych klasy I która odgrywa kluczową rolę w epigenetycznej regulacji ekspresji genów. Enzym ten modyfikuje strukturę chromatyny poprzez usuwanie grup acetylowych z reszt lizyny na białkach histonowych wpływając w ten sposób na transkrypcję genów. Chociaż HDAC2 funkcjonuje w normalnych procesach komórkowych często ulega nadekspresji w różnych typach nowotworów i odgrywa znaczącą rolę we wzroście proliferacji i różnicowaniu komórek nowotworowych [1]. W związku z tym HDAC2 jest uważany za obiecujący cel terapeutyczny w leczeniu raka.W niniejszym badaniu szczegółowo przeanalizowano charakterystykę wiązania nowej małej cząsteczki ukierunkowanej na enzym HDAC2. Wykorzystując podejścia obliczeniowe przeprowadzono symulacje dokowania molekularnego i dynamiki molekularnej (MD) w celu zbadania zachowania wiązania cząsteczki z miejscem aktywnym HDAC2. Wyniki dokowania ujawniły że związek wiąże się z miejscem aktywnym enzymu z wysokim powinowactwem tworząc wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe z krytycznymi resztami aminokwasowymi.